Tesadüfün Sayılarla İmtihanı (Bilim Yaratılış Diyor-34)

İndirgenemez komplekslik arz eden biyokim­yevî sistemlerin evriminin zorluğunu gösteren ihtimalî problemlere kesin sayılar verilebilir mi? Biyolojik yapıların evrimleşmesinin ihtimalini hesaplamak, yazı tura atmadaki ihtimali hesaplamaktan çok daha zordur. Yazı turadaki ihtimali hesaplamak kolaydır; gerçek biyoloji dünyasındaki yapılar için ihtimal hesaplanması ise o kadar kolay değildir.

İhtimallere dâir tahminde bulunmada, başa çıkılabilir ve kolay hesaplanabilir sistemler seçmek önemlidir. Aslında, Darwinciler, teorilerini tenkitlerden ve incelemeden uzak tutmak için biyolojik sistemlerin kompleksliğinin arkasına saklanmaktadır. İhtimal hesabı için çok kompleks bir sistemi seçmek, o sistemin evrimi ile alâkalı ihtimalleri hesaplamaya başlayamama mânâsına bile gelebilir. Tipik bir misâl olarak, biyoloji camiasında bir efsane hâline almış omurgalı gözünü düşünelim. Darwin teorisi bu konuda hiçbir şey yapmadığı hâlde kamuoyundaki genel kanaat, evrimin bu konuyu hallettiği şeklindedir.

Darwincilerin yaptığı, farklı hayvan gruplarında çalışan araştırmacıların tanımladığı çok sayıda farklı gözü tanımlayıp, sadece değişen komplekslik derecelerine göre ışığa duyarlı noktaları en alta, omurgalı gözünü de yaptıkları sıralanmanın tepesine yerleştirerek bir komplekslik cetveli düzenlemektir. Ancak, bunlar arasında evrimci bir münasebete işaret etmesi bakımından az kompleksten çok kompleks olana doğru oklar çizilmesinin, gittikçe artan komplekslikteki gözlerin gerçekte nasıl evrimleştiğini açıklamakla hiçbir ilgisi yoktur. Carl Zimmer tarafından yazılan kitabın kapağında komplekslik derecesine göre dizilmiş gözlerin bulunuşu, sanki kitapta bu meselenin halledildiği zannını uyarır; fakat kitaba baktığınızda ciddi hiçbir izahın yapılmadığını görürsünüz.1 Hakiki mânâda tam olarak gelişmiş bir omurgalı gözünün daha basit öncü yapılardan evrimleşmesi için gerekli olan genlerdeki, embriyonik gelişmedeki ve sinir ağlarındaki gerçek değişmelerin ne olduğunu sormaya başladığınızda, farklılık gösteren göz resimlerinin arasındaki boşluklar, arası doldurulamaz uçurumlar hâlini alır. Darwinistler ise, bu boşlukları doldurmak ve makul izahlar getirmek yerine, haklılık tavrı takınırlar ve "Yanlış olduğumuzu ispatlayın, bunun bu şekilde olmadığını ispatlayın." derler. Bu şekilde, ispatlama sorumluluğunun taraf değiştirmesi ile, Darwin teorisi, her zaman için diğer alternatif teorilere baskın çıkar.

"Darwin'in Kara Kutusu"nun yazarı Micheal Behe, evrimcilerin bu taktiğini açığa düşürmekle önemli bir muvaffakıyet kazanmıştır. Behe ne yapmıştır? Evrimleşmek için üstünden gelinmesi gereken ihtimalî problemlere bir değer biçmenin daha kolay olduğu bir sınırda, daha basit biyolojik sistemleri belirlemiş ve evrimcileri daha dar bir sahaya çekmiştir. İnsan gözü gibi süper kompleks bir sistemde, sinir ağlarından yapılmış makinelerdeki milyarlarca hücre ile uğraşmak gerekir. Ancak, indirgenemez kompleks biyokimyevî sistemlerde, canlılığın en başlangıcında olan ve hücre içinde yatan moleküler yapılara daha kolay bakılabilir ve hesaplar daha kolay yapılır, imkânsızlıklar daha rahat görülür. Meselâ, bakteri kamçısı, proteinlerden oluşan bir moleküler makinedir. Proteinler ise aminoasitlerden meydana gelmiştir ve hayatın olmadığı durumlarda da ortaya çıkabilir. Ancak, proteinler fonksiyonel aminoasit dizileri olarak, bir canlı hücre içinde ortaya çıkmaktadır.

Ancak, bir gözden, bir sinirden ve bir retina hücresinden çok daha basit gibi görünen indirgenemez kompleks biyokimyevî sistemlerde bile komplekslik hızlı bir şekilde artar ve idare edilmesi zor bir hâl alır. Basit görünen bakteri kamçısı bile kırk civarında farklı proteinden meydana gelmektedir; ancak birçok farklı örnekte, bu proteinler yüzlerce hattâ binlerce kere tekrar edilir. Meselâ, bir spermin kamçı şeklindeki kuyruğu belirli bir proteinin kopyaları olan on binlerce protein alt parçasından yapılmıştır.

Bu açıdan, bakteri kamçısının evrimi için ihtimalleri belirlemek zorlaşmaktadır. Darwinciler bu tarz indirgenemez kompleks biyokimyevî sistemler için hiçbir zaman detaylı yollar belirlememiştir. Çok ince detaylarına kadar hesaplanmış bir yol haritası ile yol boyunca her bir adıma ait ihtimaller prensip olarak tahmin edilebilir. Ancak, böyle bir yol haritasının olmaması durumunda, kamçının evrimleşmesinin ihtimal dışılığına bir değer biçmek zorlaşır, sadece genel ihtimalî düşünceler ifade edilmiş olur. Meselâ, yeni proteinler yapıya başarılı bir şekilde dâhil olacak ve başarılı bir evrimi netice verecekse, bu proteinlerin yapı ile uygun şekilde bütünleşmesi için kamçının evriminin ara yüz uyumluluğu olarak isimlendirdiğimiz "bir araya getirilen parçaların, birbirine geçmesi, sıkıca bağlanıp bir arada durmaları ve böylece birlikte fonksiyonel bir sistem olarak çalışmaları için, karşılıklı olarak birbirine bağlanma açısından uyumlu olmaları" problemini aşması gerekir.

Bu sebepten, biyokimyevî sistemlerin Darwinci süreçler ile evriminin ihtimallerine ait tahminlerde bulunulmasında, kamçıdan bile daha basit yapıları analiz etmemiz gerekmektedir. Bunun için bakılacak yer, tek tek proteinlerin evrimleşmesinin ihtimal dışılığıdır. Ancak bu araştırma, bakteri kamçısının proteinleri veya diğer indirgenemez kompleks protein makineleri için henüz yapılmamıştır, ileride yapılması gerekmektedir.2 Netice olarak, bir kamçının ve diğer indirgenemez kompleks sistemlerin evrimleşmesine ait imkânsızlıkların zor hesaplamalarının yapılması, cevapsız bir problem olarak durmaktadır.

Bütün bunlara rağmen, bazı proteinlerin evrimleşmesinin ihtimalsizliklerinin hesaplamaları mevcuttur. Bu proteinler, Darwinci süreçlerle evrimleşmenin imkânsızlığının belirlenmesi açısından, bazı durumlarda en uygun komplekslik ve basitlik seviyesinde bulunmaktadır.

Proteinlerin evrimleşebilirliklerini göstermek için, onları kelimelerden yapılmış cümleler olarak düşünelim. Hem cümlelerde hem de proteinlerde sabit alfabeler kullanılır: Proteinlerde yirmi adet L-aminoasit, Türkçe cümlelerde ise, yirmi dokuz harf ve tabii ki boşluklar kullanır. Bir proteinin evrimci bir süreç ile diğer bir proteine evrimleşmesi için, orta derecede aminoasit değişimlerinin bir proteini diğer bir proteine yavaşça dönüştürmesi gerekir. Ancak, bu evrimleşme yolu boyunca meydana gelen bütün ara formların, sadece aminoasit sıralanışı açısından bir önceki ve bir sonraki formlara büyük oranda benzemezliği yeterli değildir; aynı zamanda, bu ara formların her birinin düzgün bir şekilde katlanması ve böylece biyolojik bir fonksiyona sahip olması da gerekir. Benzer şekilde, bir cümlenin akılsız evrimci süreçlerle diğer bir mânâlı cümleye evrimleşmesi için de, ılımlı harf değişimlerinin yavaşça bir cümleyi diğer bir cümleye dönüştürmesi gerekir. Ancak, bu yol boyunca meydana gelen bütün ara formların sadece önceki ve sonraki formlara harf sıralanışı açısından büyük oranda benzemesi yetmez, aynı zamanda bu ara formların her birinin mânâlı birer cümle olması gerekir.

Mânâlı bir cümle harf harf değişerek yepyeni bir mânâya sahip bir cümleye dönüşürken yavaş ve kademeli bir değişim göstermelidir. Durumu basitleştirmek için, her bir evrim adımında cümledeki harflerden tek bir harfin değişebileceğini veya tek bir harfin eklenebileceğini, yahut tek bir harfin eksilebileceğini kabul edelim. Bu kaide, cümlelerin evriminin yavaş ve kademeli olmasını garantiler. Ancak, evrim sürecinin yavaş ve kademeli olması yeterli değildir; çünkü Darwinci evrimi modellediğimiz için, her ara form aynı zamanda bir mânâ da taşımalıdır (meselâ bu kısmı biyolojide fonksiyonun korunmasına denk gelir).3 Böylece, cümlenin evriminin hiçbir noktasında, bu cümleden türetilen cümlelerde mânâsız saçmalıklar olamaz.

Her bir adımda izin verilen değişimler (bir karakterin eklenmesi, silinmesi ya da değiştirilmesi) ile bir cümlenin orijinal mânâsından oldukça farklı cümleler evrimleştirebileceği açıktır. Ancak, bütün mânâlı cümleler, bu başlangıçtaki cümleden, mânâlı ara formların kademeli değişimi ile evrimleşebilir mi? Aynı zamanda Darwincilerin söylediği şekilde bütün cümlelerin evrensel ortak atası mıdır? Bu iddianın doğruluğunu ispatlayacak bir analiz henüz yapılmış olmasa da, bu iddia pek muhtemel görünmemektedir. Böyle bir analizin yapılması için, bir bilgisayarın orijinal bir cümleyi ele alması ve her bir evrimci adımda izin verilen değişmelere uygun olarak bütün evrimci yollar ile o cümleyi değiştirmesi gerekir. Buna ek olarak bir de, her bir evrimci adımda ortaya çıkan cümlelerde mânânın korunduğundan emin olmak üzere bir çift insan gözünün ve ilim sahibi bir beynin de bu süreçte mevcut olması gerekir.

"Mânâ'', "fonksiyon" ile yer değiştirdiğinde, proteinlerin evrimi, cümlelerin evrimiyle paralellik gösterir. Peki, o zaman, proteinler ne kadar evrimleşebilirler? Proteinlerin çok sayıda aminoasit yer değiştirmelerine karşı toleranslı olduğu herkesçe bilinir.4 Aslında, fonksiyona zarar veren tek bir aminoasit değişikliği nadir rastlanır bir durumdur.5 Bu yüzden, bir proteinin fonksiyonunu belirleyen onun katlanmalarla oluşmuş üç boyutlu özel şeklidir (üçüncül yapı) ve çok sayıda farklı aminoasit dizilişleri aynı şekle sahip olabilir. Bir proteinin şekli ve fonksiyonu bu yüzden, sadece aminoasit dizilişine (proteinin birincil yapısı olarak da bilinir) hattâ, düzenli bağlanma şekline (proteinin ikincil yapısı olarak da bilinir) dahi indirgenemez.

Bir proteinin şekli ve fonksiyonu, nasıl katlandığının bir neticesidir ve katlanma şeklini kalıcı kılan da, proteinin aminoasitleri arasındaki, protein yapısının beraber ayakta durması lehinde olan etkileşim şekilleridir. Buna ek olarak, çok sayıda yol ile tercih edilen aynı etkileşim şekillerini düzenlemek mümkündür. Böylece, proteinler prensipte, birincil yapılarından ötürü son derece değişebilir olabilirler; ancak üçüncül yapıları açısından tamamen evrimleşemezler. Üçüncül yapı, biyolojik fonksiyonu belirlediğinden dolayı, bu tarz da, yeni hiçbir yapının veya fonksiyonun üretilmediği ve tabiî seleksiyona da seçilecek bir şey sağlanmadığı bir evrim, artık bir evrim olmaz.

Küçük olurlarsa, bazı protein kısımlarının (domain) veya katlanma bölgelerinin, yapı bakımından farklı katlanmalar yapabildiği ve böylece, içinde bulunduğu protein için yeni fonksiyonlar sunabileceğine dâir bazı deliller vardır. Meselâ, Sebastian Meier ve çalışma arkadaşlarının yaklaşık 25 aminoasitlik çok kısa bir protein bölgesi ile yaptıkları araştırma, tek bir aminoasitteki değişmenin proteini yeni bir yapıya dönüştürebildiğini göstermiştir. Ancak bu örnek istisnai bir durum gibi görünmektedir.6 Bu örnekteki aminoasit değişikliği bir disulfit bağını değiştirmiştir ki, disülfit bağları, çoğu proteinin üçüncül yapısında bulunan hidrojen bağlarından daha güçlü bir bağdır. Ayrıca, 25 aminoasitlik bir dizi o kadar küçüktür ki, çoğu proteinin kendisini sabitleştirmek için oluşturduğu hidrofobik bir çekirdek (bir proteinin içindeki sudan kaçan aminoasitlerin birbirleriyle bir araya gelmesi ile oluşan bir yapı) oluşturamaz. Bu kadar kısa bir protein kısmının katlanmasından söz etmek, düğüm atılamayacak kadar kısa bir ipin düğümlenmesinden söz etmeye benzer.

Daha uzun aminoasit dizilerinden meydana gelen proteinlerin katlanması daha zor ve komplike olur. Transformer robotlar gibi bir zincirin önce trene sonra bir uzay roketine dönüşmesine benzetebileceğimiz belirli bir dizilişin, büyük katlanmamış bir proteine ve onun da doğru şekilde katlanmış bir proteine dönüşmesinde belirli kilit hareketler vardır. Bu yüzden, uzun proteinler çoğunlukla, katlanmak için (şaperonlar olarak bilinen diğer proteinlerden) yardım alırlar. Diğer taraftan, kısa proteinlerin katlanması çok daha basittir. Üst üste katlanması gereken belirli bir diziliş yerine, kısa proteinler, hâdiselerin sırasının çok önemli olmadığı basit mecburi bir katlanma yaşayan kısa dizilişlerdir. Bu yüzden, Meier ve çalışma arkadaşlarının, tek bir aminoasidi değiştirerek, çok kısa bir aminoasit dizilişinin katlanmasını modifiye etmenin bir yolunu bulmuş olmaları ilgi çekicidir; ancak bu sonucu, daha büyük proteinler için genelleştirmek yanlış olacaktır.7

Moleküler biyolog Douglas Axe tarafından yapılan araştırma, ortalama büyüklükte yaklaşık 150 aminoasitlik TEM-1 β-laktamaz isimli bir parça proteinin, Darwinci süreçlerle evrimleşemez olduğunu doğrulamıştır. Axe'ın bu proteini seçmesinin sebebi kendisinin de belirttiği gibi, β-laktamaz "bakteriyi penisilin benzeri antibiyotiklerin etkilerinden" korur ve böylece, "çok çeşitli varyantların arasından dayanıklı varyantların seçimi açısından önemli bir imkân" sunar.8

β-laktamazın antibiyotik dirençliliği sağlama kapasitesinin önemine binaen Axe, TEM-1 β-laktamaz proteinin 150 aminoasitlik parçasındaki aminoasitlerin her birini diğerinden bağımsız olarak tesadüfen nasıl uygun sırada dizilebileceğini bilgisayar algoritmasıyla hesaplamıştır. Ayrıca başka hangi varyant dizilimler çıkabilir ve bunların hangileri bakteriye antibiyotik direnci sağlamaya yarar, hangileri fayda vermez diye araştırmasını genişletmiştir.

Axe'ın çalışmasının sonunda protein katlanmasının, dolayısıyla proteinin üçüncül yapısının ve fonksiyonunun çok özel olduğunu, bu yüzden, sadece orijinal katlanma ile uyumlu varyasyonların geçerli olduğunu, diğerlerinin işe yaramayacağını göstermiştir. Axe'ın hesaplarına göre bu orijinal aminoasit dizilerinin "çalışan bir protein kısmı" oluşturma ihtimalini 10 üzeri 64'te 1 olarak (1/ 1064) belirlemiştir.9 Bu ihtimal ne kadar küçüktür, daha açık yazarsak:

1

---

10.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000

Bu, ihtimallerin asla mümkün olamayacağı kadar küçük bir sayıdır. Fransız matematikçi Emile Borel, şans temelli mekanizmaların güçsüz kaldığı evrensel bir ihtimal sınırının 1050'de, 1 olduğunu öne sürmüştür.10 Daha açık olarak ifade edersek, 1050'de 1 ihtimalden daha küçük ihtimaller sıfır kabul edilmelidir. Bu yüzden, Borel'in evrensel ihtimal sınırının oldukça altına inilen bu hesabın neticesi β-laktamaz protein parçasının Darwinci süreçlerle evrimleşmesinin imkânsızlığıdır.

Burada diğer üzerinde durulması gereken bir husus da, aminoasitlerin tesadüfî değişmelerine mahkûm olarak işleyen tesadüfî varyasyon ile biyolojik fonksiyonların uygunluğuna mahkûm olarak işleyen akılsız tabiî seleksiyonun, nasıl birbiriyle uyumlu çalışacaklarıdır. Axe'ın çalışmasından anlaşıldığına göre, rastgele bir protein parçasının penisilin benzeri antibiyotiklere karşı koruma sağlamakta biyolojik açıdan önemli bir aktiviteye sahip olması aşırı derecede beklenmedik bir durumdur (1/1064'te bir ihtimal). Diğer bir deyişle, tesadüfî olarak seçilen bir aminoasit dizilişi çok büyük bir ihtimalle çalışan bir protein olmayacaktır. Bu tarz çalışmayan bir proteinin ortaya çıkması, β-laktamazın antibiyotik dirençlilik sağlamasındaki tesirini engelleyecektir. Bu durumda penisilin benzeri antibiyotiklerin uygulanmasından kaynaklanan seleksiyon baskısı, bu çalışmayan proteinlere sahip bakterileri ortadan kaldırmaya yönelik olacaktır.

Ancak, Darwinci prensiplere göre, Axe'nin β-laktamaz proteini ile ilgili parça belirli farklı bazı öncü moleküllerden tesadüfen evrimleşmek zorundadır. Tabii bu süreç içerisindeki evrime yönelik her bir adımda meydana gelen ara formlar dizisinin her birisi de fonksiyonel ve dolayısıyla seçilebilir olmalıdır. Bu düşünceye göre öncü protein parçasının baştan itibaren bir katlanışı ve fonksiyonu vardır, eğer olmasaydı bu öncü molekülün β-laktamaz proteinine evrimleşmesi hakkında konuşmak mantıksız olurdu. O hâlde, öncü protein, β-laktamaz proteini olmadan önce bu bilgiye nasıl sahip olmuştu? Darwin'in Türlerin Menşei adlı kitabında dikkati çektiği gibi, "faydalı varyasyonlar meydana gelmediği sürece, tabiî seleksiyon hiçbir şey yapamaz."11 Bu yüzden varyasyon ve tabiî seleksiyon mutlaka şu şekilde düzenlenmelidir: 1- varyasyon çeşitler üretecek; 2- daha sonra tabiî seleksiyon bu çeşitleri ayrıntılı bir şekilde inceleyecek, 3- faydalı olanları koruyacak, 4- uygun olmayanları eleyip ortadan kaldıracaktır. Tabii ki yeni varyasyonların ortaya çıkarılması ve tabiî seleksiyonun onları elden çıkarması süreci devamlı olarak tekrarlanacaktır. Enteresan olan husus ise, bütün bu sürecin işletilmesi ile ortaya çıkan mükemmel organlar ve sistemler ile ekosistemi akılsız ve şuursuz tabiat kuvvetlerine verip, sonsuz bir ilim ve kudret sahibi Yaratıcı'yı (celle celâluhu) reddedeceksiniz! Buna da "bilimsellik" diyeceksiniz!

Bundan sonra, artık delil gösterme yükümlülüğü Axe'ın çalışmasında ortaya koyduğu β-laktamaz proteinin yaratıldığını kabul etmeyen Darwinistlerin üzerindedir. Ancak evrimcilerin söyleyeceği savunmaları şimdiden tahmin edebiliriz: İlk yapacakları spekülasyon, "Axe'ın çalışmasında bazı bilinmeyen Darwinci süreçlerin gözden kaçırıldığı ve onun proteininin aslında evrimleşmiş olabileceğidir." veya bunu başka şekilde totolojik bir ifade ile "Axe'ın araştırması, muhtemel bütün Darwinci yolları hükümsüz kılamaz, öyleyse, bu yollar mutlaka var olmalıdır(!)" biçiminde insanı sadece gülümseten beyanlardan ibarettir.

Axe'nin proteinlerin tesadüfen oluşamayacağı ile ilgili bu çalışması, Behe'nin indirgenemez kompleks biyokimyevî sistemleri kadar önemlidir. Ayrıca Behe'nin sistemindeki Darwinci süreçler hakkında açık bıraktığı küçük bir boşluğu kapatmaktadır, o da şudur: Meselâ, bakteri kamçısını ele alalım. Kamçıya (motorla çalışan bir pervane) eklenmiş olan tip 3 salgı sistemini (toksinleri pompalayan bir mikroşırınga) düşünelim. Behe'nin indirgenemez kompleksliğine itiraz eden evrimciler, büyük sistemlerin her biri birer öncü olan küçük alt sistemlerin kendi kendine eklenebileceğini söylemekteydiler. Böylece herkes kendi kafasındaki senaryoya göre, kendi başına bir fonksiyona sahip alt sistemler tanımlayabiliyordu. Ancak, Axe tarafından çalışılan proteinler, hiçbir fonksiyonel altyapılara ayrılamayacak kadar özeldir ve dolayısıyla da, Darwinci evrim açısından hiçbir muhtemel öncü moleküllerin varlığının bulunmasına izin vermeyen bir bütünlüğe sahiptir.

Dipnotlar 

1. Zimmer, C. (2006): Evolution: The Triumph of an Idea (New York: Harper Collins Perennial).

2. Pallen, M. J. and Matzke, N. J. (2006): From The Origin of Species to the Origin of Bacterial Flagella. Nature Reviews Microbiology 4 (10): 784-790.

3. Kimura, M. (1983): The Neutral Theory of Molecular Evolution (Cambridge: Cambridge University Press).

4. Axe, D. D. (2000): Extreme Functional Sensitivity to Conservative Amino Acid Changes on Enzyme Exteriors. Journal of Molecular Biology 301: 585.

5. Axé, D. D. N. W. Foster, N. W. and A. R. Fersht, A. R. (1998): A Search for Single Substitutions That Eliminate Enzymatic Function in a Bacterial Ribonuclease. Biochemistry 7 (20): 7157-7166.

6. Meier S., Jensen P. R., David C. N., Chapman J., Holstein, T. W., Grzesiek, S. and S. Özbek, S. (2007): Continuous Molecular Evolution of Protein-Domain Structures by Single Amino Acid Changes. Current Biology 17(2):173-178.

7. Hunter, C. (2007): Science's Blind Spot: The Unseen Religion of Scientific Naturalism (Grand Rapids: Brazos) p. 108.

8. Axe, D. D. (2004): Estimating the Prevalence of Protein Sequences Adopting Functional Enzyme Folds. Journal of Molecular Biology 341: 1298.

9. age. s.1295

10. Borel, E.(1962): Probabilities and Life, (New York: Dover, 1962), p.28.

11. Darwin, C. (1859): Origin of Species,82.

(  Prof.Dr.Arif SARSILMAZ)